| 세계 최초로 신종코로나바이러스의 토티바이러스 정밀 구조 규명 | ||
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  저장(浙江)대학교 의학대학부속제1병원 전염병진단치료국가중점실험실 Li Lan-juan(李蘭絹) 연구팀은 칭화대학교 생명학대학 Li Sai(李賽) 연구팀과 공동으로 세계 최초로 실제 신종코로나바이러스의 토티바이러스(totivirus) 3D 정밀 구조를 분석하여 전례없는 해상도에 도달했다. 이는 신종코로나바이러스의 생물 특성, 백신 설계, 항바이러스 약물 개발 등을 위한 중의한 의미가 있다. 해당 성과는 "Cell"에 게재되었다. 코로나바이러스의 외곽은 당단백질의 일종인 스파이크 단백질로 바이러스가 인체 세포에 진입하는 "열쇠"이다. 해당 연구는 신종코로나바이러스 표면 스파이크 단백질의 천연 형태와 분포를 원위치 분석하였다. 연구팀은 신종코로나바이러스의 스파이크 단백질이 "체인해머"처럼 바이러스 표면에서 자유롭게 움직일 수 있음을 발견했다. 바이러스는 "상단이 굵고 하단이 가느다란" 특성이 있어 영활하게 세포 표면과 결합하여 세포에 침입함으로써 인체를 감염시킨다. 연구팀은 신종코로나바이러스 스파이크 단백질의 방향에는 숨겨진 비밀을 발견하였다. 스파이크 단백질을 우산과 비교할 경우, 우산을 펼치면 "위로 향"하며 무기가 되어 세포를 감염시킨다. 우산을 접으면 "아래로 향"하며 무기를 거두어 유기체에 식별되어 격파당하는 것을 모면한다. 신종코로나바이러스 스파이크 단백질은 87%가 아래로 향하기 때문에 유기체나 약물에 쉽게 패배당하지 않는다. 연구팀은 혁신적으로 바이러스 강 내 리보핵산 단백질 복합체의 천연 구조와 조립 메커니즘을 규명하였다. 이들 복합체는 리보핵산을 구슬처럼 묶고 바이러스 체내에서 질서있게 배열한다. 아울러 제한된 공간 내에 자체 용량을 초과하는 리보핵산을 수납할 뿐만 아니라 바이러스 자체 구조를 강화하여 인체 외부의 복잡한 환경에서 다양한 물리적, 화학적 요인의 파괴에 견딜 수 있다. 이는 신종코로나바이러스가 장기적으로 외부 환경에서 생존할 수 있는 중요한 요인이다. 현재 개발된 유전공학 백신은 모두 체외 재조합 발현에 기반한 스파이크 단백질 연구 성과이다. 스펙트럼을 이용하여 스파이크 단백질의 글리코실화 조성을 분석한 결과, 체외 재조합 발현의 스파이크 단백질과 바이러스 원위치 상태 스파이크 단백질의 글리코실화는 아주 유사했다. 이는 불활성 바이러스 백신 및 중화 항체의 개발에 중요한 지침이 된다. 정보출처 : http://news.sciencenet.cn/htmlnews/2020/9/445738.shtm |
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