| 칭화대학교, 리아노딘 수용체 관련 새로운 연구 | ||
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 최근, 칭화대학교(清華大學), School of the Biological Sciences의 연구팀은 리아노딘수용체1(Ryanodine Receptor 1, RyR1)의 중심 도메인은 원거리 변환 구조 게이트 제어 채널이 개방된 센서라는 것을 입증하였다. 해당 연구 성과는 2016년 7월 29일 “Cell Research” 잡지에 발표되었다. 칭화대학교 교수 옌닝(顏寧, Nieng Yan) 연구팀은 주로 막단백질, 콜레스테롤 대사 조절 경로 관련 인자의 구조 생물학 연구를 진행하여 왔으며 Science, Nature, Cell 등 잡지에 많은 중요한 논문을 발표하였다. 근육 세포에서 세포외 혹은 근소포체 중의 칼슘 이온이 세포질에 방출될 때 근육 수축 반응이 유발된다. 해당 과정을 근육 흥분 수축(E-C) 연관이라고 하며 또한 이는 골격근 및 심근 운동의 분자 기초이다. 또한 칼슘 이온을 근소포체로부터 세포질에 쾌속적이고 대량으로 방출시키는 작용을 일으키는 것은 리아노딘수용체라고 명명한 고투과량 칼슘 이온 통로이다. RyRs는 현재 알려진 가장 큰 이온 통로 단백질이다. 포유동물에는 3종의 RyR 단백질이 있는데 그 가운데서 RyR1는 주로 골격근 세포에 분포되어 있고 RyR2는 주로 심근 세포에 분포되어 있으며 RyR3은 뇌세포에서 최초로 발견되었다. 대량의 문헌 보고 통계에 의하면 현재 약 500종을 초과하는 RyR 돌연변이체가 질병과 관련이 있다. 2015년 옌닝 연구팀은 칭화대학교 생명대학 스이궁(施一公) 연구팀 및 영국 MRC 분자 생물학 실험실 Sjors Schere 연구팀과 공동으로 토끼 근원 RyR1의 원자 수준에 접근하는 해상도 구조를 규명하여 해당 기능을 해석하는데 중요한 실마리를 제공하였다. 해당 연구성과는 Nature 잡지에 발표되었다. 해당 연구는 근육-수축 연관 및 이와 관련된 질병의 인식에 중요한 의미가 있으며 관련 질병을 치료하는데 중요한 구조적 실마리를 제공하였다(옌닝, 스이궁 교수 Nature에 중요한 성과 발표). Cell Research에 발표한 문장에서 옌닝 교수 연구팀은 RyR1의 원거리 변환 구조 게이트 제어 메커니즘을 규명하였다. 연구팀은 냉동전자현미경으로 해상도가 3.8~4.2Å 사이 이고 3가지 폐쇄 구조 상태의 토끼 RyR1 구조 및 해상도가 5.7 Å인 개방 상태의 RyR1 구조를 획득하였다. 해당 구조에 대한 비교는 골격근 중의 근육 흥분 수축 연관과 관련된 일부분의 중요한 새로운 인식을 제공하였으며 또한 RyRs의 게이트 제어 메커니즘을 규명하였다. 정보출처 : http://www.ebiotrade.com/newsf/2016-8/201681112749294.htm |
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